Um novo gene de β-glicosidase, bgl1G5, foi clonado de Phialophora sp.G5 e expresso com sucesso em Pichia pastoris.A análise da sequência indicou que o gene consiste em um quadro de leitura aberta de 1.431 pb que codifica uma proteína de 476 aminoácidos.A sequência de aminoácidos deduzida de bgl1G5 mostrou uma alta identidade de 85% com uma β-glicosidase caracterizada de Humicola grisea da família glicosídeo hidrolase 1. Comparado com outras contrapartes fúngicas, Bgl1G5 mostrou atividade ótima semelhante em pH 6,0 e 50 °C e foi estável em pH 5,0–9,0.Além disso, Bgl1G5 exibiu boa termoestabilidade a 50 °C (meia-vida de 6 h) e maior atividade específica (54,9 U mg–1).Os valores de K m e V máx para p-nitrofenil β-D-glucopiranósido (pNPG) foram 0,33 mM e 103,1 μmol min–1 mg–1, respectivamente.O ensaio de especificidade de substrato mostrou que Bgl1G5 foi altamente ativo contra pNPG, fraco em p-nitrofenil β-D-celobiosídeo (pNPC) e p-nitrofenil-β-D-galactopiranósido (ONPG) e não teve atividade em celobiose.
