Um gene da beta-glicosidase (bgl3) de Streptomyces sp.QM-B814 (American Type Culture Collection 11238) foi clonado por complementação funcional de um mutante beta-glucosidase negativo de Streptomyces lividans.Um quadro de leitura aberta de 1440 nucleotídeos que codifica um polipeptídeo de 479 aminoácidos foi encontrado por sequenciamento.A proteína codificada (Bgl3) mostra extensa semelhança (mais de 45% de identidade) com beta-glicosidases da família-1 glicosil hidrolases.A enzima clonada, purificada após precipitação com sulfato de amônio e duas etapas cromatográficas, é monomérica com massa molecular de 52,6 kDa, determinada por espectrometria de massas, e ponto isoelétrico de pI 4,4.A enzima parece ser uma beta-glucosidase com ampla especificidade de substrato, é ativa em celoligômeros e realiza reações de transglicosilação.Os valores aparentes estimados de Km para p-nitrofenil-beta-D-glucopiranósido e celobiose são 0,27 mM e 7,9 mM, respectivamente.Os valores de Ki para glicose e delta-gluconolactona, usando p-nitrofenil-beta-D-glucopiranósido como substrato, são 65 mM e 0,08 mM, respectivamente.A enzima purificada tem um pH ótimo de pH 6,5 e a temperatura ótima para atividade é de 50 graus
