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Ligação de fenil 1-tio-β-D-galactopiranosídeos substituídos a β-D-galactosidase de e.

A ligação de uma série de fenil 1-tio-β-D-galactopiranosídeos substituídos ao sítio ativo da β-D-galactosidase de E. coli foi investigada.As constantes de inibição e a energia livre padrão de transferência ΔG°(K1) foram comparadas com os coeficientes de partição e valores de ΔG° (1-octanol) dessas moléculas inibidoras em um sistema modelo 1-octanol-água.Todas as evidências disponíveis sugerem que o grupo aglicona do inibidor está ligado às forças hidrofóbicas inespecíficas do sítio ativo.Correlações entre ΔG° (K1) e ΔG° (1-octanol) não foram encontradas para toda a série, mas apenas para subséries mais simples.Provavelmente, o sistema octanol é um modelo muito incompleto para a região hidrofóbica no sítio ativo da β-D-galactosidase.