Dois análogos biciclo[4.1.0]heptano isoméricos do inibidor da glicosidase galacto-validamina, (1R*,2S,3S,4S,5S,6S*)-5-amino-1-(hidroximetil)biciclo[4.1.0]heptano -2,3,4-triol, foram sintetizados em 13 etapas a partir de 2,3,4,6-tetra-O-benzil-D-galactose.As atividades inibitórias das duas aminas restritas conformacionalmente, e suas acetamidas correspondentes, foram medidas contra enzimas alfa-galactosidase comerciais de grãos de café e E. coli.A atividade da enzima GH27 da família glicosil hidrolase (grão de café) foi inibida competitivamente pela 1R,6S-amina (7), uma interação de ligação que foi caracterizada por um valor de K(i) de 0,541 microM.A GH36 E. coli alfa-galactosidase exibiu uma interação de ligação muito mais fraca com a 1R,6S-amina (IC(50)= 80 microM).A 1S,6R-amina diastereomérica (9) ligou-se fracamente a ambas as galactosidases, (grão de café, IC(50)= 286 microM) e (E. coli, IC(50)= 2,46 mM).
