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LecA (PA-IL) é uma lectina e adesina citotóxica produzida por Pseudomonas aeruginosa que se liga a galactosídeos hidrofóbicos com alta especificidade e afinidade.Usando uma fusão de tradução lecA-egfp e análise de immunoblot da matriz extracelular do biofilme, mostramos que lecA é expresso em células cultivadas em biofilme.Em ensaios de biofilme estático em poliestireno e aço inoxidável, a profundidade do biofilme e a cobertura da superfície foram reduzidas pela mutação de lecA e aumentadas na cepa PAO-P47 superprodutora de LecA.A cobertura da superfície do biofilme pela cepa parental, PAO-P47, mas não pelo mutante lecA em cupons de aço, também foi inibida pelo crescimento na presença de isopropil-beta-D-tiogalactosídeo (IPTG) ou p-nitrofenil-alfa-D-galactosídeo ( NPG).Além disso, os biofilmes maduros do tipo selvagem formados na ausência desses galactosídeos hidrofóbicos podem ser dispersos pela adição de IPTG.Em contraste, a adição de p-nitrofenil-alfa-L-fucose (NPF), que tem uma alta afinidade pela lectina de P. aeruginosa LecB (PA-IIL) não teve efeito na formação ou dispersão do biofilme.O crescimento planctônico de P. aeruginosa PAO1 não foi afetado pela presença de IPTG, NPG ou NPF, nem a cepa foi capaz de utilizar esses açúcares como fontes de carbono, sugerindo que os efeitos observados na formação do biofilme foram devidos à inibição competitiva do ligante LecA vinculativo.Resultados semelhantes também foram obtidos para biofilmes crescidos sob condições de fluxo dinâmico em cupons de aço, sugerindo que LecA contribui para a arquitetura do biofilme de P. aeruginosa sob diferentes condições ambientais.

Uma alfa-L-fucosidase (EC 3.2.1.51) capaz de liberar o resíduo t-fucosil da cadeia lateral de oligossacarídeos xiloglucanos foi detectada nas folhas de plantas de Arabidopsis.Além disso, uma alfa-L-fucosidase com especificidade de substrato semelhante foi purificada a partir de folhas de repolho (Brassica oleracea) para produzir uma única banda em SDS-PAGE.Duas sequências peptídicas foram obtidas a partir dessa banda de proteínas e foram usadas para identificar um gene de Arabidopsis que codifica uma alfa-fucosidase que propomos chamar de AtFXG1.Além disso, também foi encontrado um gene de Arabidopsis com homologia com alfa-L-fucosidases conhecidas, e propusemos nomeá-lo como AtFUC1.Tanto AtFXG1 quanto ATFUC1 foram expressos de forma heteróloga em células de Pichia pastoris e as atividades de alfa-L-fucosidase secretadas para o meio de cultura.A alfa-L-fucosidase codificada por AtFXG1 foi ativa contra os oligossacarídeos do xiloglucano XXFG, bem como contra 2'-fucosil-lactitol, mas não contra p-nitrofenil-alfa-L-fucopiranósido.No entanto, o AtFUC1 expresso de forma heteróloga foi ativo apenas contra 2'-fucosil-lactitol.Assim, o primeiro deve estar relacionado ao metabolismo da xiloglucana.