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A adsorção de proteínas a interfaces sólido-fluido é frequentemente encontrada empiricamente para promover a formação de agregados solúveis e partículas maiores, subvisíveis e visíveis, mas os principais estágios desse processo são frequentemente difíceis de sondar diretamente.A agregação mediada por adsorção em interfaces água-óxido de silício (SiOx), semelhante a superfícies de vidro hidratado, foi caracterizada em função do pH e da força iônica para alfa-quimotripsinogênio (aCgn) e para um anticorpo monoclonal (IgG1).Uma célula de fluxo permitiu a refletividade de nêutrons para camadas de proteína adsorvidas em superfícies limpas de SiOx, bem como após etapas sucessivas de "enxágue".Os agregados recuperados em solução após "enxágue" suave da superfície foram caracterizados por espalhamento de nêutrons, microscopia e espectroscopia de fluorescência.Moléculas de IgG1 orientadas principalmente "planas" contra a superfície de SiOx, com a camada de proteína primária dessorvida em extensão mínima, enquanto uma sobrecamada difusa foi facilmente removida por enxágue.As moléculas de aCgn eram resistentes à dessorção quando pareciam desdobradas na interface, mas eram facilmente removidas.Para os casos em que ocorreu forte ligação, a proteína que dessorveu foi uma mistura de monômero e pequenas quantidades de agregados HMW (para aCgn) ou partículas subvisíveis (para IgG1).Alterações na adsorção e/ou desdobramento com o pH indicaram que as interações eletrostáticas foram importantes em todos os casos.