L-cistina CAS:56-89-3 99% cristais brancos ou pó cristalino
| Número de catálogo | XD90322 |
| Nome do Produto | L-cistina |
| CAS | 56-89-3 |
| Fórmula molecular | C6H12N2O4S2 |
| Peso molecular | 240,30 |
| Detalhes de armazenamento | Ambiente |
| Código Tarifário Harmonizado | 29309013 |
Especificação do produto
| Aparência | Cristais brancos ou pó cristalino |
| Ensaio | 99% |
| Nota | USP32 |
| Rotação específica | -215° a -225° |
| Metais pesados | <0,0015% |
| AS | 1,5 ppm máx. |
| SO4 | 0,040% máx. |
| Fe | <0,003% |
| Perda ao secar | 0,20% máx. |
| Resíduo na Ignição | 0,10% máx. |
| Cl | 0,10% máx. |
As estruturas cristalinas dos complexos da carboxipeptidase T (CpT) com análogos de substratos fenilalanina e arginina - ácido benzilsuccínico e ácido (2-guanidinoetilmercapto)succínico - foram determinadas pelo método de substituição molecular nas resoluções de 1,57 Å e 1,62 Å para esclarecer o amplo perfil de especificidade do substrato da enzima.Os resíduos conservadores Leu211 e Leu254 (também presentes na carboxipeptidase A e na carboxipeptidase B) mostraram ser determinantes estruturais para o reconhecimento de substratos hidrofóbicos, enquanto o Asp263 foi para o reconhecimento de substratos carregados positivamente.As mutações desses determinantes modificam o perfil do substrato: a variante CpT Leu211Gln adquire propriedades semelhantes à carboxipeptidase B, e a variante CpT Asp263Asn a seletividade semelhante à carboxipeptidase A.O loop Pro248-Asp258 interagindo com Leu254 e Tyr255 mostrou ser responsável pelo reconhecimento do resíduo C-terminal do substrato.A ligação do substrato no subsítio S1' leva ao deslocamento dependente do ligante desse loop, e o movimento da cadeia lateral Leu254 induz o rearranjo da conformação do resíduo Glu277, crucial para a catálise.Este é um novo insight sobre a seletividade do substrato das metalocarboxipeptidases que demonstra a importância das interações entre o subsítio S1' e o centro catalítico.
