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Proteínas/peptídeos antimicrobianos têm atraído muita atenção devido ao seu uso potencial no ambiente industrial.No presente estudo, uma proteína antimicrobiana termoestável (BSAMP) foi purificada do sobrenadante da cultura de Bacillus subtilis FB123 por precipitação com sulfato de amônio, cromatografia em gel em Sephacryl S-200 High Resolution e cromatografia de troca iônica em coluna DEAE Sepharose Fast Flow.O peso molecular do BSAMP purificado foi de 54 kDa, conforme estimado por eletroforese em gel de dodecilsulfato de sódio-poliacrilamida, tanto na ausência quanto na presença de β-mercaptoetanol.Seu ponto isoelétrico foi determinado em 5,24 por eletroforese de focalização isoelétrica.A coloração com ácido periódico de Schiff revelou que o BSAMP é uma glicoproteína.A atividade máxima foi obtida em pH 6,0, com mais de 79% de atividade máxima retida em pH 3,0-5,0 e pH 7,0-9,0, respectivamente.O BSAMP mostrou-se altamente termoestável, pois sua atividade não mudou obviamente após o tratamento a 100 °C.No entanto, foi parcialmente sensível à papaína, tripsina e proteases alcalinas.Finalmente, a proteína bacteriana exibiu atividade antimicrobiana de amplo espectro contra vários organismos patogênicos.Essas descobertas sugerem que o BSAMP deve ser desenvolvido como um agente antibacteriano natural para a prevenção de doenças na aquicultura e na agricultura.