As proteínas do processador de sinal PII são amplamente difundidas em procariontes e plantas, onde controlam uma infinidade de reações anabólicas.A superprodução eficiente de metabólitos requer o relaxamento dos rígidos circuitos de controle celular.Aqui demonstramos que uma única mutação pontual na proteína de sinalização PII da cianobactéria Synechocystis sp.O PCC 6803 é suficiente para desbloquear a via da arginina, causando o acúmulo excessivo do biopolímero cianoficina (multi-L-arginil-poli-L-aspartato).Este produto é de interesse biotecnológico como fonte de aminoácidos e ácido poliaspártico.Este trabalho exemplifica uma nova abordagem de engenharia de vias, projetando proteínas de sinalização PII personalizadas.Aqui, o Synechocystis sp.A cepa PCC6803 com uma mutação PII-I86N superacumulou arginina por meio da ativação constitutiva da enzima chave N-acetilglutamato quinase (NAGK). do que no tipo selvagem.Como consequência, a cepa BW86 acumulou até 57% de cianoficina por massa seca da célula nas condições testadas, que é o maior rendimento de cianoficina relatado até o momento.A cepa BW86 produziu cianoficina em uma faixa de massa molecular de 25 a >100 kDa;o tipo selvagem produziu o polímero em uma faixa de 30 a >100 kDa. O alto rendimento e a alta massa molecular da cianoficina produzida pela cepa BW86, juntamente com os baixos requisitos de nutrientes das cianobactérias, o tornam um meio promissor para a produção biotecnológica de cianoficina.Além disso, este estudo demonstra a viabilidade da engenharia de vias metabólicas usando a proteína de sinalização PII, que ocorre em numerosas bactérias
